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高中化学5.2《蛋白质》课件 苏教版选修5

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5.2蛋白质课件 苏教版选修5 高中化学 5.2 蛋白质课件 苏教版高二化学选修5 化学选修5课件 苏教版化学选修5 苏教版化学选修5蛋白质
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第二单元 氨基酸 蛋白质 核酸 专题五 生命活动的物质基础 二、蛋白质 (一)蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而 形成的一类具有特定结构和一定生物学功能的 生物大分子。 (二)蛋白质的存在 • 主要的存在于生物体内,肌肉,发,皮肤, 角蹄,酶,激素,抗体,病毒;在植物中也 很丰富,比如大豆,花生,谷物。 • 是生命的基础,没有蛋白质就没有生命。 思考:蛋白质与多肽的区别? (三)蛋白质的性质 思考:• 蛋白质能否溶于水? • 蛋白质溶于水形成溶液还是胶体? • 蛋白质是由氨基酸缩聚而成,哪它是 否也有两性? • 蛋白质还有什么性质? • 如何提纯蛋白质? • 如何检验蛋白质? • 福尔马林防腐的原理? • 为什么重金属中毒的病人能利用鸡蛋 清解毒?还有别的办法吗? 下列物质中既能与盐酸反应,又能与NaOH溶液反应 的是①NaHCO3 ; ②(NH4)2S ; ③Al(OH)3 ; ④NH4Cl;⑤H2N-CH2-COOH ; ⑥CH3-COOH A.①②③ B.①②④⑤ C.⑤⑥ D.①②③⑤ ●【小结】既能与酸反应又能与碱反应的物质 (1)多元弱酸的酸式盐; (2)弱酸的铵盐; (3)具两性的物质; (4)氨基酸和蛋白质; D 性质1:具有两性 水解原理: 注意:不同的蛋白质水解最终生成各种氨基酸, 但只有天然蛋白质水解均生成α-氨基酸 OH H—N—CH2—C— OH —N—CH2—C—OH HOH (结构中含有肽键) 性质2:能够水解 1、下图表示蛋白质分子结构的一部分,图中 (A)、(B)、(C)、(D)标出分子中不同的键。当 蛋白质发生水解反应时,断裂的键是( ) —N—CH—C—N—CH—C— HROHR O (A)(B) (C)(D) C 【课堂练习】 在适宜条件下完全水解得到4种产物,它们的结 构简式为 , 。 2、已知有机化合物: CH3--C--O --NH--C--CH2-CH3 O --C--O-- O O HO----NH2 CH3-C-OH, O HO-C-CH2-CH3 O --C- OH, OH O ●实验: 鸡蛋白溶液蛋白质凝聚蛋白质重新溶解 ●结论: 1、蛋白质溶液中加浓的无机盐溶液〔如Na2SO4、 (NH4)2SO4等〕,可使蛋白质的溶解度减小, 破坏了 蛋白质溶解形成的胶体结构,使蛋白质转变为沉 淀而从溶液中析出----盐析。 2、盐析是一个可逆的过程,故不影响蛋白质的性质 ●应用:利用多次盐析的方法分离、提纯蛋白质。 浓无机盐 水 性质3:盐析 什么样 的盐? 这是为什么 ? ●实验: 鸡蛋白溶液 加 热 蛋白质凝结 加水 不再溶解 鸡蛋白溶液蛋白质凝结 加水 不再溶解 ●结论: 在热、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精 、苯酚溶液、紫外线等作用下,蛋白质失去原有的 可溶性而凝结,同时丧失了生理活性。这种过程是 不可逆的。 ●应用:消毒原理 乙酸铅 性质4:变性 学 与 问 1、为什么医院里用高温蒸煮、照射紫外线、喷洒苯 酚溶液、在伤口处涂抹酒精溶液等方法来消毒杀菌? 2、为什么生物实验室用甲醛溶液(福尔马林)保存 动物标本? 3、为什么在农业上用波尔多液(由硫酸铜、生石灰 和水制成)来消灭病虫害? 4、钡盐也属于重金属盐,医院在做胃透视时要服用 “钡餐”BaSO4为何不会中毒?能否改服BaCO3? 盐析变性 变化条件 变化性质 变化过程 用 途 浓的无机盐溶液 受热、紫外线、酸、碱、 重金属盐和某些有机物 物理变化 (溶解度降低) 化学变化 (蛋白质性质改变) 可逆 不可逆 分离提纯 杀菌消毒 概念对比 ●实验: (1)鸡蛋白溶液 浓硝酸 变成黄色 ●结论: 蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应 。 ●应用:用于鉴别蛋白质的存在 性质5: 颜色反应 (2)鸡蛋白溶液 10%NaOH 1%CuSO4 紫玫瑰色溶液 (3)鸡蛋白溶液 0.1%茚三酮 蓝紫色溶液 双缩脲 试剂 ●用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、蚕丝、 纯毛、毛线等) ●归纳:检验蛋白质的方法 (1)燃烧;(2)颜色反应 。 ●鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”,在如 下各方法中正确的是( ) ①滴加浓HNO3, ②滴加浓硫酸, ③滴加酒精, ④灼烧 A.①③ B.② ④ C. ①④ D. ③④ C 性质6:燃烧产生烧焦羽毛气味 颜色反应与金属的焰色反应 ●颜色反应: 一般在溶液中指有明显颜色变 化的化学反应,如苯酚与FeCl3溶液呈紫色;碘与 淀粉呈蓝色;某些蛋白质与浓硝酸呈黄色。 ●焰色反应: 是指某些金属及其化合物在灼 烧时能使火焰体现出一定的颜色。 ●颜色反应和焰色反应都可用于物质的检验 概念对比 【练习】 1、下列过程中,不可逆的是( ) A.蛋白质的盐析 B.酯的水解 C.蛋白质白变性 D.氯化铁的水解 2、欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性质 应加入( ) A.甲醛溶液 B.CuSO4溶液 C.饱和Na2SO4溶液 D.浓硫酸 C C 3、下图表示蛋白质分子结构的一部分,图中A 、B、C、D标出了分子中不同的键,当蛋白质 发生水解时,断裂的键是( ) C O NH CH CONH CH R1 R2R3 ABC D C 4、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养 物质,其中______不是高分子化合物,这三 种物质水解的最终产物分别是 蛋白质→________; 淀粉→_________; 脂肪→______________ ; 在蛋白质水解的最终产物分子中,含有 ___________ 官能团。 脂肪 氨基酸 葡萄糖 高级脂肪酸和甘油 氨基和羧基 (四)蛋白质的结构 思考: • 为什么蛋白质数目众多,结构复杂? 蛋白质可能包含一条或多条肽链,不同肽链中所包 含的氨基酸数量以及它们的排列方式各不相同,多 肽链本身以及多肽链之间还存在空间结构问题。 • 各种蛋白质的特殊功能和活性主要取决于什么? 取决于组成多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序 和其特定的空间结构。即蛋白质的结构。 • 什么是蛋白质的一级、二级、三级和四级结构? 具有三级结构的多肽链叫亚基 一级结构: 二级结构: 三级结构: 四级结构: 蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和 排列顺序叫蛋白质的一级结构。蛋白质的生物活性首 先取决于蛋白质的一级结构。(教材P 105) 多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构称为蛋 白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨 基酸残基亚氨基上的氢原子与羰基上的氧原子之间的氢 键而实现。(教材P 106)α-螺旋结构和ß-折叠结构 蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘 曲折叠形成的三维结构。 蛋白质分子中亚基的立体排布、亚基间的 相互作用与布局称为蛋白质的四级结构。 (四)蛋白质的结构 (教材P 106) (教材P 107) 一级 二级 三级结构 蛋白质的结构 桑格(英国生物化学家) 桑格在20世纪40年代测定出 牛胰岛素分子中全部氨基酸的 排列顺序,并证明了其内部氨 基酸的结 合方式,于1958年 获得诺贝尔化学奖。这一发现 首次揭示了蛋白质结构的奥秘 ,为人工合成牛胰岛素奠定了 基础。 (发现蛋白质的一级结构) 平行式和反平行式两种类型 平行(A)和反平行(B)β-折叠片中氢键的排列 α-螺旋(α-helix) ---------二级结构元件. 美国科学家鲍林提出——氢键理论与蛋白质分子的 螺旋结构模型 蛋白质的空间结构 蛋白质结构模型 蛋白质的分子图象 血 红 蛋 白 血红蛋白由四个具有三级结构的多肽链构 成,其中两个是链,另两个是链其四级结构近 似椭球形状。 佩鲁茨 肯德鲁 英国生物化学家 英国分子生物学家 佩鲁茨和肯德鲁 1960年 首先测定出血红蛋白分子 的原子结构,证实它由约 12000个原子组成。他们于 1962年获得诺贝尔化学奖 。 蛋白质精 密结构的发现 ,对生物化学和分子生物 学的兴起与发展起到了巨 大的推动作用。 • 生物体、植物无时无刻都在进行着化学反应, 并且这些反应在生物体存在的条件下温和地进 行,而且会随着环境、身体的情况而随时自动 、精确的改变,是什么让这些反应可以实现的 ?【自主学习】P107-108 1、酶的概念(来源、功能和类别)? 2、酶的催化作用特点? 3、影响酶作用的因素? 4、酶的应用? (五)神奇的蛋白质——酶 1、酶的概念 (1)酶的来源: 活细胞产生的 (2)酶的功能: 具有生物催化作用 反应结束后,酶本身保持不变 (3)酶的类别: 是蛋白质 酶是一类由活细胞产生的对生物体内的化 学反应具有催化作用的蛋白质。 理解: 2、酶的催化特点: (1)条件温和,不需加热 (在接近体温和接近中性的条件下) (2)具有高度的专一性 (每种酶只催化一种或一类化合物的化学反应 ) (3)具有高效催化作用 (相当于无机催化剂的107~1013倍) 3、影响酶作用的因素: (1)酶作用要求适宜的温度 (2)酶作用要求适宜的pH (在接近体温和接近中性的条件下) 4、酶的应用: (1)淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业; (2)蛋白酶应用于医药、制革等工业; (3)脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等; (1)酶还可用于疾病的诊断。 1、酶的正确表述是( ) A.酶是具有催化能力的一类物质 B.酶是活细胞产生的特殊蛋白质 C.酶是活细胞产生的有催化作用的蛋白质 D.酶是活细胞产生的有活性的蛋白质 C 【课堂练习】 2、一份唾液淀粉酶能催化100万份淀粉水解, 说明酶具有( ) A.专一性 B.高效性 C.多样性 D.稳定性 B
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